Universidade Federal dos Vales do Jequitinhonha e Mucuri

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Extração e purificação de peroxidase de Abobrinha (Cucurbita pepo) para possível utilização em ensaios imunoenzimáticos

Projeto de pesquisa

Período
2017–2019
Resumo
A enzima peroxidase utiliza o peróxido de hidrogênio como seu principal substrato, promovendo uma série de reações. A principal fonte desta enzima são os tecidos vegetais, devido seu processo de obtenção ser mais simples e também por essas enzimas atuarem em várias reações biológicas na planta. Essa enzima gera oxidação de vários doadores de hidrogênios cromogênicos e devido à sua tendência em produzir produtos cromogênicos em baixas concentrações é a enzima mais apropriada para a preparação de anticorpos conjugados com enzimas, usados em ensaios de imunoabsorção enzimática. O elevado potencial de ligação específica a anticorpos ou outras proteínas, torna abundante o uso da peroxidase em kits diagnósticos. A peroxidase (HRP- horseradish peroxidase) é uma das enzimas mais utilizadas na conjugação de anticorpos. Ela é extraída da raiz forte, planta que é cultivada em climas frios, sendo a principal representante das peroxidases vegetais. Devido ao alto custo para a obtenção da HRP e o cultivo da raiz forte ser restrito a países de clima temperado é necessário o estudo de novas fontes vegetais para extrair a enzima. Estudos têm apontado a abobrinha (Cucurbita pepo) como uma fonte muito rica de peroxidase. Assim, o objetivo deste trabalho será avaliar o potencial da peroxidase extraída da Cucurbita pepo, popularmente conhecida como abobrinha, cultivada no Brasil em todas as épocas do ano, para uma possível aplicação em ensaios imunoenzimáticos.

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